細胞内で多数の基本的機能を担うハウスキーピング蛋白質は、多様な組織および細胞型において構成的に高レベルで発現しています。ウエスタンブロッティング分析では、β-アクチン、COX IV、GAPDH、ヒストン H3 および α 及び β チューブリンをローディングコントロールとして一般的に使用します。
ヤンキス（Janus キナーゼ）および STAT（シグナルトランスデューサーと転写因子活性化因子）タンパク質は、サイトカイン、ホルモン、成長因子、神経伝達物質など多様なリガンドを介して受容体によって利用されます。ジャキスおよび STAT は、発がん、腫瘍の進行、血管新生、細胞遊走、免疫応答、そして幹細胞分化において重要な役割を果たします。したがって、病状の進行につながる異常シグナルを防ぐために、Jak/STAT シグナル経路の調節は極めて重要です。
ジャキファミリーの 4 つのメンバー、Jak1、Jak2、Jak3 および Tyk2 は 120～140 kDa のサイズ範囲を持ち、Jak3（白血球型 Jak）を除き、ほとんどの組織で発現している（レビュー参照）。
インターフェロン調節因子（IRF）は、ジャキ/スト経路内において機能し、ウイルス感染に応答してインターフェロン（IFN）およびその誘導遺伝子の発現を調節する転写因子の一群を構成する。
インターロイキン -1（IL-1）受容体関連キナーゼ（IRAK）は、シリン・セロシンに特異的なキナーゼであり、IL-1 誘導性により IL-1 受容体と共沈させることができます。哺乳類の IRAK モノファミリーには 4 つのメンバーが含まれており、IRAK1、IRAK2、IRAK3/IRAK-M および IRAK4 です。
インテグリンは、細胞接着や移動、ならびに増殖と存続において中心的役割を果たすα/βヘテロ二量体型の細胞表面受容体である。
アポトーシスは、細胞死に至る調節された生理学的プロセスです。カスパーゼはシステイン酸性プロテアーゼの一群であり、アポトーシスの中心的な調節因子です。開始型カスパーゼ（2, 8, 9, 10 および 12）は、FasL、TNF-α、DNA 損傷を含む細胞死誘導シグナルと密接に結合しています。これらのカスパーゼが活性化されると、PARP、α-フォドリン、DFF、ラミン A などの骨格および核タンパク質を切断・活性化し、引き続いてアポトーシスを誘導する下流の実行型カスパーゼ（3, 6 および 7）を作用させます。
免疫系は、腫瘍抗原を腫瘍細胞表面のクラス I 分子上で提示し、その認識を通じてシトキシック CD8+ T 細胞が腫瘍細胞を検知して排除する能力を持っています。しかし、抗腫瘍免疫細胞は、腫瘍微小環境（TME）内でさまざまな免疫抑制機構の影響を受ける可能性があります。
HSP70 および HSP90 は、正常条件下で恒常的に発現する分子シャペロンであり、タンパク質の恒常性の維持に寄与します。これらは環境ストレスに応じて誘導されます（1）。HSP70 および HSP90 は展開したタンパク質と相互作用し、不可逆的な凝集を防止するとともに、ATP 依存性により基質タンパク質のリフォールディングを触媒します（1）。
大脳皮質で得られた結果は、「未熟」なるニューロンを新生前生成細胞として明確に定義することを示唆している。
